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多肽链中诸残基的Cα原子若具有相同的φ和Ψ角，则势必形成一种周期结构，而有些φ和Ψ角可使这样的结构中形成充分的氢键，以增强结构的稳定性，这样的结构称为多肽链的二级结构。鲍林和科里在1951年根据化学键理论和晶体结构数据，为多肽链推引出α-螺旋和β-折叠片两种二级结构。其中所有的N-H和C=O基团都相互形成了较强的氢键。α-螺旋体中与每个残基的φ和Ψ 约为-60°和-40°。这样得出的是一个如图7所示的每转含有3.6个残基的右手螺旋体，其中第n个残基的N-H与链内第(n-4)个残基的C=O形成了较强的氢键。

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蛋白质和多肽之间的界限并不是很清晰，有人基于发挥功能性作用的结构域所需的残基数认为，若残基数少于40，就称之为多肽或肽。要发挥生物学功能，蛋白质需要正确折叠为一个特定构型，主要是通过大量的非共价相互作用（如氢键，离子键，范德华力和疏水作用）来实现；此外，蛋白结晶板多少钱，在一些蛋白质（特别是分泌性蛋白质）折叠中，二硫键也起到关键作用。为了从分子水平上了解蛋白质的作用机制，常常需要测定蛋白质的三维结构。由研究蛋白质结构而发展起来了结构生物学，采用了包括X射线晶体学、等技术来解析蛋白质结构。

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各自由许多亚单位构成。其中各成分在氨基酸的组成上不具特征，对蛋白质本身进行的研究不多，但从特异性的角度，在化学上对脊椎动物系统大量地研究了各成分的分布，蛋白结晶板报价，以及伴随着晶体分化的消长。在各种动物中已知γ-晶体蛋白是在晶体上皮纤维分化时合成的，已知是动物中晶体纤维上的特异成分，鸟类与爬行类发现的δ-晶体蛋白相当于哺乳类的β-晶体蛋白，蛋白结晶板价格，由于在鸡的个体发育过程中是先出现晶体蛋白的主要成分，蛋白结晶板，所以命名为“重要的可溶性晶体蛋白”（first important soluble crystallin），其缩写FISC是经常使用的。关于这些晶体蛋白各个成分，根据研究，已阐明了存在于各种动物的晶体纤维的特异的晶体蛋白成分的mRNA，是伴随晶体上皮的纤维分化而呈稳定的状态。对各成分的亚单位的肽链构造也进行了广泛的研究，已确定出几个成分的亚单位的N-末端结构。