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获得晶体及提高晶体质量是蛋白质结晶方法学中的两大基本问题.为解决这两个问题，结构生物学家已发展了许多方法，北京蛋白质结晶板，其中针对蛋白质本身进行分子改造是非常重要的方法之一.通过蛋白质工程技术，如突变，还原化修饰，剪切或删除构象柔性环区，融合蛋白，复合物共结晶，原位蛋白质水解等方法对蛋白质本身进行分子改造，可明显提高其结晶成功率及晶体质量.随着该方面成功案例的不断积累，蛋白质结晶板哪家好，分子改造技术越来越凸显出其在蛋白质结构解析中的重要作用，特别是对一些难以结晶或提高晶体质量的蛋白质而言，其应用价值更不可忽视.针对近年来分子改造技术在蛋白质结晶中的应用进行了回顾与总结，并展望了其未来的发展。

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检测结果表明，经修饰的聚微孔板化学连接蛋白质结合率比物理吸附高出5~10倍，在-4℃环境中存放6个月活性降低小于15%。灵敏度和稳定性显著提高。本文制备的功能化聚微孔板具有使用方法简便、快捷、污染小、成本低的特点，有广阔的应用前景。蛋白质是水产品的主要组分，其含量测定在水产品加工及研究等方面应用极为广泛.目前，各蛋白含量快速测定方法通常是在试管中进行反应并应用分光光度计测定，其操作过程较繁琐，分析大批量样品时效率低，蛋白质结晶板公司，上述缺点在高通量筛选、检测等场合尤为突出。

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蛋白质分子的结构层次蛋白中的多肽链往往不是一个如图4图4所示完全伸展的链。L.C.鲍林和R.B.科里曾由氨基酸、小肽和有关化合物晶体结构的测定中归纳了肽键的键长、键角等。链中肽键N-C的键长为1.32埃，具有40%的双键成分，与周围四个键是共面的，且N-H和C=O具有反式构型。肽键因具双键成分而无旋转的自由，但它周围的每个Cα原子与相邻两个肽键中的氮和碳原子所形成的Cα-N和Cα-C单键都具有较大的回旋余地，从而一个多肽键可能存在于不计其数的构象或立体结构中，其中有些构象使未成键原子间形成较多较强的氢键并产生其他能使整个分子趋于稳定的相互作用。