蛋白质分子伴侣（molecular chaperones)是蛋白质合成过程中形成空间结构的控制因子，广泛存在于从***到人的细胞中。分子伴侣新生肽链的折、加工租穿膜进大细胞器的转位过程中起关键作用。它们有些结合在多肽链上防止肽链降解或其侧链非特异聚集；有些则可引导某些肽链正确折叠并集合多条肽链成为较大的结构。
分子伴侣结合并稳定其靶蛋白质的能力具有特异性，并依赖于ATP水解。例如热激蛋白（heat shock protein)就是分子伴侣的一个家族。因加热时可在许多细胞中被诱导出来而得名。热激蛋白源于细胞内源性保护蛋白质。另外，分子伴侣还可以是核酸、磷脂、核糖体及一些小分子物质。
连接方法用约20种氨基酸作原料，在细胞质中的核糖体上，将氨基酸分子互相连接成肽链。一个氨基酸分子的氨基和另一个氨基酸分子的羧基，脱去一分子水而连接起来，这种结合方式叫做脱水缩合。通过缩合反应，在羧基和氨基之间形成的连接两个氨基酸分子的那个键叫做肽键。由肽键连接形成的化合物称为肽。检测方法分别向甲、乙两支试管加入3毫升蛋清稀释液和清水，再依次向两支试管中加入双缩脲***A液和B液。观察甲、乙两试管中溶液发生的颜色变化。上述的演示实验结果表明，双缩脲***与蛋白质呈现紫色反应。
20世纪70年代以来，人们通过酶***染色法，利用胰蛋白酶对肥大细胞(MC)进行染色，发现MC能够被染色，说明MC中一定含有胰蛋白酶活性物质。1981年Schwartz等进一步纯化这种酶后发现，它是由MC释放的，分子伴侣蛋白，其活性90%以上来自一种酶，故命名为类胰蛋白酶。Miller等在1989年克1隆了第yi种类胰蛋白酶cDNA，其后又有几种类胰蛋白酶被克1隆。类胰蛋白酶在cDNA和蛋白水平被分为三类：α、β、γ，其中β含量***高。每个类胰蛋白酶***均含有6个外显子和5个内含子，编码30个氨基酸的前导链和245个氨基酸的活性的部位。通过氨基酸序列推断，α-类胰蛋白酶和β-类胰蛋白酶有90%的同源性。其主要区别在于β-类胰蛋白酶的-3位和215位氨基酸分别为精氨酸和甘氨酸，而α-类胰蛋白酶则分别为谷氨酰胺和天冬氨酸，两者的结构区别决定了它们活性差异。
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