Boc方法是经典的多肽固相合成法，以Boc作为氨基酸α-氨基的保护基，类作为侧链保护基，Boc的脱除通常采用三氟(TFA)进行。多肽合成时将已用Boc保护好的N-α-氨基酸共价交联到树脂上，TFA切除Boc保护基，N端用弱碱中和。
肽链的延长通过二环己基碳二(DCC)活化、偶联进行，终采用强酸(HF)法或三氟甲磺酸(TFMSA)将合成的目标多肽从树脂上解离。在Boc多肽合成法中，为了便于下一步的多肽合成，反复用酸进行脱保护，一些副反应被带入实验中，例如多肽容易从树脂上切除下来，氨基酸侧链在酸性条件不稳定等。
淀粉样蛋白前体-序列断裂形成的Aβ是一种未确定功能的跨膜糖蛋白。APP可以被α-，β-γ-蛋白酶分解；β-蛋白酶和γ-蛋白酶的连续作用分解产生Aβ。γ蛋白酶产生Aβ的C端，切断在APP跨膜区然后可以产生大量39-43个氨基酸的残基亚型。常见的残基亚型是Aβ40和Aβ42.较短的一条是典型的APP在内质网被切断所形成的，而较长的一条是在跨高尔基网络内形成的。
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