G蛋白在信号转导过程中起着分子开关的作用。与GDP（紫色）结合后，G蛋白处于非活性状态。GTP取代GDP后，G蛋白活化并传递信号。G蛋白形式多样，大多数用于信号传递，有些则在诸如蛋白质合成中起重要作用。本文主要介绍异三聚体G蛋白，它由三条不同的链组成，分别为α（棕***）β（蓝色）γ（绿色）。红色部分是α亚基表面的一个环状结构，在信号传递中至关重要。
典型的G蛋白偶联受体传递信号的基本原理是：特异性的配体结合到相应的7次跨膜的G蛋白偶联受体（GPCR）上，引起GPCR构象的变化；构象变化之后的GPCR能够结合相应的GDP结合状态的三聚体G蛋白，并诱导三聚体的Ga 亚基构象发生变化，释放结合的GDP。处于空置状态的Ga 亚基迅速与周围环境中的GTP结合。结合了GTP的Ga 亚基立即与GPCR和Gbg亚基复合物分离（如图）。自由的Ga 亚基和Gbg 亚基分别与下游的效应蛋白结合，通过调控效应蛋白的活性来实现信号的转导。Ga 亚基在同效应蛋白结合的同时或者之后，水解结合的GTP成为GDP，于是Ga 亚基在自身的调节下关闭功能，回到非活性的GDP结合状态，并与Gbg 亚基形成三聚体，等待下一次信号转导。三聚体G蛋白就是通过这样的循环来实现分子信号的“开”与“关”，从而使得信号能够得到正确有效的传导。
在细胞内还存在另一类G蛋白，这类G蛋白具有鸟核苷酸的结合位点，有GTP酶活性，其功能也受鸟核苷酸调节，IF检测，但与跨膜信息传递似乎没有直接相关。在结构上不同于前述的G蛋白，分子量较小，在20-30kDa之间，不是以α、β、γ三聚体方式存在，而是单体分子，因此被称为小G蛋白（***all G proteins）。如ras表达产物为一种小G蛋白。小G蛋白同ras蛋白具有同源性，同属于ras超家族（ras superfamily）。
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