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蛋白质翻译后修饰是调节蛋白质生物学功能的关键步骤，目前已发现的蛋白质翻译后修饰形式多达百种以上。其中精氨酸甲0基化是真核生物中广泛存在且进化上保守的翻译后修饰，对蛋白质生物学功能具有十分特殊的调节作用，半胱氨酸原料供应商，参与调控种重要的生物学过程。蛋白质精氨酸甲0基转移酶(PRMT)负责催化精氨酸甲0基化，动物中PRMT的缺失突变不仅会导致严重的生长发育异常，而且与人类遗传***与***0症的发生密切相关。
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天津工业生物技术研究所研究员刘君带领的微生物生理和代谢工程研究组和研究员江会锋带领的新酶设计与酵母***组工程研究组进行合作，通过结合代谢工程和蛋白质工程的方法，半胱氨酸原料厂家批发，系统地改造大肠杆0菌，实现了OAH的合成。
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SETD3是SET结构域超家族成员，其过表达与***0症的恶化密切相关，在以往报道中被认为可以作为赖氨酸甲0基化酶而发挥功能。该研究鉴定出SETD3与β-actin小肽的相互作用，并通过质谱发现SETD3特异甲0基化含有His73的β-actin片段，通过解析SETD3与β-actin片段的复合物结构，结合一系列酶活测定，揭示了SETD3特异识别β-actin底物并甲0基化其His73的分子机制，阐释了SETD3作为SET家族的特殊成员，具备组氨酸甲0基化而非赖氨酸甲0基化酶活性的机制。该结构的解析，为将来靶向SETD3的小分子设计提供了结构基础。
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